Entenda como a criomicroscopia eletrônica está revolucionando a pesquisa estrutural em oncologia
A luta contra o câncer começa a entender como as células funcionam por dentro. Uma das formas mais avançadas de fazer isso hoje é por meio da cryo-EM — uma técnica que permite observar moléculas e proteínas em 3D, em seu estado natural.
Com ela, cientistas têm descoberto alvos terapêuticos e compreendido como certos medicamentos agem sobre células cancerígenas. Neste artigo, exploramos como a cryo-EM no estudo do câncer tem sido essencial para o avanço da pesquisa oncológica. Veja mais no blog da Tennessine!
A importância da biologia estrutural na pesquisa oncológica
Em primeiro lugar, a estrutura tridimensional das proteínas é crucial para entender como elas funcionam e interagem. No contexto do câncer, mutações genéticas podem alterar essas estruturas, afetando vias de sinalização celular e contribuindo para a progressão tumoral. Dessa maneira, a biologia estrutural busca revelar essas alterações, fornecendo uma base para o desenvolvimento de terapias mais eficazes.
Tradicionalmente, o estudo dessas estruturas dependia da cristalização de proteínas, um processo complexo e nem sempre viável. Nesse sentido, a cryo-EM transformou essa realidade ao permitir a visualização direta de moléculas em solução, congeladas rapidamente em seu estado nativo.
Graças a essa abordagem, pesquisadores conseguem observar interações entre fármacos e seus alvos celulares, estados intermediários de reações bioquímicas e efeitos estruturais de mutações ligadas ao câncer. A técnica tem sido aplicada com sucesso em diversos tipos de tumor, especialmente aqueles que envolvem receptores de membrana como o HER2.
Como a Cryo-EM revela os alvos moleculares do câncer?
Em suma, a criomicroscopia eletrônica (Cryo-EM) utiliza feixes de elétrons para capturar imagens de amostras vitrificadas, preservadas em gelo amorfo. Essas imagens bidimensionais são combinadas computacionalmente para formar modelos tridimensionais de altíssima resolução.

Bem como, uma das grandes vantagens da técnica é a possibilidade de observar proteínas em diferentes estados funcionais, sem a necessidade de cristalização. Isso é especialmente relevante para proteínas de membrana e grandes complexos, que são difíceis de cristalizar.
Ademais, no caso do câncer, isso permite analisar diretamente como medicamentos se ligam a receptores celulares, como HER2 e CD20, e como essas interações podem ser otimizadas.
Características e diferenciais da solução Tennessine
A Tennessine oferece instrumentação analítica de ponta para pesquisa em biologia estrutural, com foco em tecnologias que suportam workflows de cryo-EM.

Nossos equipamentos contam com o selo de qualidade Thermo Fisher Scientific, entregando alta resolução, estabilidade térmica e integração com sistemas de vitrificação e coleta automatizada de dados. Isso garante maior eficiência nas etapas de preparação de amostras, aquisição de imagens e reconstrução 3D.
Além disso, oferecemos suporte técnico especializado e consultoria para implantação de laboratórios de biologia estrutural voltados à pesquisa em oncologia, com equipamentos ideais para estudos com receptores de membrana e complexos macromoleculares.
Aplicações da Cryo-EM em estudos sobre câncer
A seguir, listamos alguns exemplos concretos da aplicação da cryo-EM em estudos de mecanismos moleculares relacionados ao câncer, conforme descrito no e-book Understanding the Complexity of Cancer with Cryo-EM (The Scientist, 2022):
- HER2 + Trastuzumabe e Pertuzumabe
Visualização simultânea dos dois anticorpos ligados ao receptor HER2 em células de câncer de mama. O estudo revelou que ambos podem se ligar sem interferência, sugerindo que a ação sinérgica ocorre por outros mecanismos moleculares. - CD20 + Rituximabe
Estrutura de CD20 mostrando um dímero com fragmentos Fab de rituximabe interagindo entre si, formando complexos circulares que favorecem a ativação do sistema complemento. Relevante para linfomas B. - Via de Anemia de Fanconi (FA)
Revelação da estrutura completa do complexo central da FA, fundamental para o reparo de entrecruzamentos de DNA. O estudo elucidou a base estrutural da atividade ligase E3 e sua relação com a instabilidade genômica.
A Cryo-EM como aliada da pesquisa oncológica
Portanto, ao permitir que cientistas vejam com clareza como os medicamentos interagem com seus alvos, a cryo-EM está encurtando o caminho entre a bancada e o tratamento clínico. Além disso, seu uso crescente em centros de pesquisa reforça seu papel como ferramenta essencial na descoberta de novas terapias.
A Tennessine apoia esse avanço com soluções analíticas confiáveis, adaptadas às exigências da biologia estrutural moderna. Conheça nosso portfólio e impulsione sua pesquisa.
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Perguntas e respostas sobre Cryo-EM no câncer
Como a cryo-EM contribui para o desenvolvimento de medicamentos contra o câncer?
A cryo-EM permite observar como moléculas terapêuticas se ligam aos seus alvos biológicos em diferentes estados funcionais. Com isso, é possível entender mecanismos de ação, identificar oportunidades de sinergia entre fármacos e guiar o design de novas terapias com mais precisão e rapidez.
Qual é a vantagem da cryo-EM sobre a cristalografia de raios-X na biologia estrutural?
A principal vantagem está na preparação da amostra: a cryo-EM não exige cristalização, o que a torna ideal para estudar proteínas de membrana, grandes complexos e estados transitórios que não podem ser facilmente cristalizados. Além disso, ela preserva a estrutura nativa das biomoléculas.